• チロシンキナーゼ（protein tyrosine kinase：PTK）とは、蛋白質のチロシン残基をリン酸化する酵素のことである。 細胞はその機能の維持のためにリン酸化と脱リン酸化を繰り返す。
• リン酸化するアミノ酸残基には、チロシン、セリン、スレオニンがあるが、PTKはチロシンのみを選択的にリン酸化する。
• PTKは構造の違いによって大きく受容体型と非受容体型に分類できる。
  

受容体型チロシンキナーゼとは¹⁾

• 受容体型チロシンキナーゼは、1回膜貫通型の糖蛋白質で、細胞質領域にチロシンキナーゼ活性をもっている。
• 細胞外領域部分に特異的に結合する増殖因子によって、活性が制御される増殖因子受容体［ErbB1(EGF)受容体、FGF受容体など］として働いている。つまり外界から受けたシグナルを細胞内に伝える役割を果している。

• 増殖因子受容体の一般的な基本構造は３つのドメインからなる。
  • ■リガンド結合ドメイン
    細胞外ドメイン（ECD: extracellular domain）細胞外に存在し、増殖因子が結合する領域
  • ■膜貫通ドメイン(TMD: transmembrane domain)
    細胞膜を貫通する疎水性アミノ酸残基からなる領域
  • ■細胞質ドメイン
    細胞質側のキナーゼ活性を有する領域（PTKドメイン）
  細胞外ドメインにリガンドが結合すると、細胞内ドメインのPTKが活性化する。

• 受容体型チロシンキナーゼは一般にリガンド結合によって２量体となり、PTKドメインの自己リン酸化によって細胞内のエフェクター分子（シグナル伝達因子）が結合し、増殖シグナルを伝達する。

  【受容体の活性化機構】

  1.	増殖因子の結合により受容体が2量体化する。
  2.	２量体化により、２つの受容体のキナーゼドメインが位置的に近くなり、相互のキナーゼドメインのチロシン残基をリン酸化しあう。細胞質領域には微弱ながらPTK活性があって、互いに相手のチロシンをリン酸化しあう。
  3.	自己リン酸化を進行する。
  4.	リン酸化チロシンを介したエフェクター分子が受容体に結合する。
  5.	活性化したエフェクター分子から下流へシグナルが伝達される。